Вопрос №1.
Изменение белков.
Изменения белков пищевых продуктов
Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.
Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами. Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — аминогруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие различное строение радикалы. Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксильной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь). В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в построении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в нашем организме. Это лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включают условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синтезируются в детском организме. Аминокислотный состав белков определяет биологическую ценность пищи.
По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при переработке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в различных растворителях. Поэтому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наибольшей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульонов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) играют значительную роль при замесе теста из пшеничной муки. Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, содержащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — главный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.
Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются ферментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при участии ферментов. Ферменты являются строго специфическими соединениями и катализируют определенную реакцию между конкретными соединениями.
Ферменты по их функциям классифицируют следующим образом: 1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные ферменты; 2. Трансфераз — ферменты, катализирующие перенос атомных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому; 3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление органических соединений при участии воды; 4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений; 5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры; 6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соединение двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нуклеозидтрифосфатах.
Из других важных свойств, которые белки проявляют при переработке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема. Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.
Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.
Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге РН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул, усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности. Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования между их молекулами и водой водородных связей. В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы. В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков.
Дополнительная гидратация белков в концентрированных растворах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока. В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного белка количество воды.
Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студии способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Белковые студии большинства продуктов обводнены больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофибриллах мышечных волокон теплокровных животных содержится (15 — 20)% белков, в саркоплазме — (25 — 30)%.
Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворений и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки. Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифштексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей — 20%.
Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. От степени гидратации белков зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность.
Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием температуры, механического воздействия, химических агентов происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменяются. Наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.
В молекулярной перестройке белков при денатурации активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 1000С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению и набуханию); улучшением атакуемости протеолетическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.Агрегирование
– это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые. Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены). Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1%. При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе.
Белки в состоянии более или менее обводненных студней при тепловой денатурации уплотняются, т. е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Реологические характеристики таких уплотненных студней зависят от температуры, рН среды и продолжительности нагревания.
Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста. При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 500 С, в нейтральной (рН 7,0) при 800 С.
Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное изменение реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается, и готовый продукт получается более сочным. В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным. Пенообразование — способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изделий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).
Деструкция.
Молекула белков под влиянием ряда факторов может разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для доведения продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при температурах, близких к 1000С, более или менее продолжительное время. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин.
Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.). В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитических ферментов является целенаправленным приемом, способствующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов питан
Для взрослого человека достаточно 1 —1,5 г белка в сутки на 1 кг массы тела, т. е. примерно 85 — 100 г.. Для детей потребность в белке значительно выше: до 1 года — более 4 г белка на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность в белке у детей объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и белок пищи необходим не только для поддержания азотного равновесия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, воспалению кожных покровов, малокровию, понижению сопротивляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.
Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Большинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от общего количества белков в рационе. Опыты показали, что один животный или один растительный белок обладают меньшей биологической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении. Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофелем), хлеб с молоком и т.д. Проблема повышения биологической ценности продуктов питания издавна является предметом серьезных научных исследований. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается дефицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повышение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (например, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. Применение натуральных продуктов представляет несомненные преимущества перед обогащением продуктов химическими препаратами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.
Вопрос №2.
Блюда из сельскохозяйственной птицы, дичи и кролика. Ассортимент. Технология приготовления.
Мясо кроликов
Завершая обработку крольчатины, подготовку ее для реализации, необходимо позаботиться о сборе некоторых учетных данных, которые потребуются для характеристики мясной продуктивности животных. А этот показатель является важнейшим при оценке и анализе результатов разведения. Прежде всего, определяют убойную массу и убойный выход мяса. В первом случае — это масса тушки без шкурки, головы, конечностей, с внутренностями или без них (кроме почек), во втором — отношение массы тушки к живой массе, выраженное в процентах.
Убойная масса и убойный выход, определяющие мясную продуктивность животных, зависят главным образом от условий кормления, возраста, породных особенностей кроликов. Их биологически полноценное питание во все периоды роста и развития организма, и особенно в раннем возрасте, способствует более полному проявлению потенциальных возможностей по приросту живой массы. Соответственно с возрастом увеличивается и убойный выход. Так, с учетом ливера он в среднем составляет (%): новорожденные — 41,2; 2-месячный молодняк — 45,4—55,2; 3-месячный — 53,2—61,5; 4-месячный — 55,0—61,8; 4,5-месячные — 57,1 и в возрасте 300 дней — 63. Различная мясная продуктивность достигается в зависимости от породных особенностей. Если у кроликов специализированных мясных пород (калифорнийская, новозеландская белая) убойный выход в возрасте 2—3 мес достигает 60 %, то для мясошкурковых пород он равен 50—55 %.
Тушку кролика принято разделять на четыре части (отруба). Их примерное соотношение в тушках с ливером, полученных от молодняка кроликов в возрасте от 3 до 5 мес, колеблется (%): тазобедренная часть — 32,0—32,7, пояснично-крестцовая 20,5—21,5, лопаточно-плечевая 12,1 —12,8, шейно-грудная часть 22,1—23,9 и ливер — 10,5—12,1.
Согласно стандарту (ГОСТ 27747—88 «Мясо кроликов. Технические условия» введен 1 июля 1989 г. взамен МРТУ 18/104-65) в обработанном виде тушки кроликов должны быть хорошо обескровлены, лишены побитостей, кровоподтеков, бахромок мышечной ткани, остатков шкурки и внутренних органов (за исключением почек); голова отделена на уровне первого шейного позвонка, передние ноги — по запястному, задние — по скакательному суставу.
С поверхности и со стороны внутренней полости тушку промывают. В остывшем виде ее масса должна быть не менее 1,1 кг, а тушка бройлера — от 0,8 до 1,1 кг.
Закупка у населения кроликов для убоя производится в соответствии с требованиями ГОСТ 768655. По упитанности тушки кроликов должны соответствовать таким требованиям:I категория
— мышечная ткань хорошо развита, бедра выполнены хорошо и округлены, остистые отростки спинных позвонков не выступают; отложение жира на холке и в паховой полости в виде утолщенных полос.
II категория
— мышцы развиты удовлетворительно, бедра подтянуты и плосковаты, остистые отростки спинных позвонков слегка выступают; отложения или следы жира на холке и в паховой полости незначительные (допускается и отсутствие жировых отложений).
Тушки кроликов, не соответствующие по упитанности требованиям II категории, относят к тощим и предназначены только для промышленной переработки на пищевые цели.
Крольчатина должна быть свежей, без посторонних запахов и ослизнения. Тушки с измененным (темным) цветом, замороженные более одного раза, деформированные, имеющие переломы костей, зачистки от побитостей или кровоподтеков, срывы полосы жира на спине, превышающие 1/3 длины тушки, для реализации в торговой сети не допускаются (используются для промышленной переработки).
Органы ветнадзора на каждую тушку (на внешней стороне голени) накладывают одно клеймо: круглое для I категории, квадратное — для II. Применяют также клейма овальное для крольчатины от бройлерного молодняка и треугольное на тушки, не отвечающие требованиям I и II категорий.
Тушки упаковывают в пакеты из полиэтиленовой пленки, хотя допускается реализация и без упаковки. На пакете или этикетке, вложенной в него, указывают следующие данные: наименование предприятия-изготовителя, его подчиненность и товарный знак, наименование продукта (также категория упитанности), слово «ветосмотр», розничную цену за 1 кг, обозначение стандарта.
Упакованные тушки укладывают в ящики, на торцевых сторонах которых (или на этикетках) наносят маркировку непахнущей краской с розовой (можно красной) полосой для I и с зеленой — II категории.
При холодной обработке у тушек кроликов срезают клеймо, удаляют горловину, шейный позвонок, почки, зачищают и разрубают на две части – переднюю и заднюю (линия деления должна проходить по поясничному позвонку).
Задняя часть (окорочка, спинная часть) тушки кролика содержит меньше соединительной ткани, мышечные волокна ее не требуют длительной тепловой обработки, поэтому мякоть окорочков и спинной части используют главным образом для приготовления натуральных и фаршированных котлет, шашлыков. Переднюю часть тушки кролика используют в основном для тушения. Для приготовления котлетной массы используют мякоть передней и задней частей тушки кролика.
Крольчатина относится к так называемому белому мясу. Высокое содержание полноценных белков, небольшое количество жира, экстрактивных веществ и холестерина выгодно отличают это мясо от говядины, свинины и баранины. Белок кроличьего мяса усваивается организмом человека на 90 % (говядины только на 62%). Крольчатина рекомендуется для диетического питания, особенно детям и пожилым людям, а также при гипертонической болезни, заболеваниях печени и желудка, желчных путей. В связи с тем, что в кроличьем мясе содержится небольшое количество пурина (38 мг в 100 г мяса) и хлористого натрия (84 мг в 100 г мяса. В таком же количестве телятины содержание хлористого натрия составляет 130 мг), оно может применяться для лечебного питания людей, больных подагрой или употребляющих ограниченное количество хлористого натрия. Наличие в крольчатине лецитина и небольшое содержание холестерина способствуют предупреждению атеросклероза. Мясо кролика богато также витамином РР (никотиновой кислотой), солями калия, кальция, магния и фосфора. Жир кролика белый, мягкий, температура его плавления 22 - 25. Он не оставляет неприятного привкуса, легко усваивается. По мере роста кроликов мясность тушек и выход съедобных частей возрастают в результате увеличения содержания мускулатуры и жира и уменьшения выхода костей. Следует отметить, что для тушек кроликов характерен высокий выход наиболее ценной в пищевом отношении мышечной ткани (8083 % по сравнению с 5060 % у других видов животных). С возрастом животных в мясе увеличивается содержание белка и жира, его калорийность повышается. Печень, почки и легкие кролика являются также ценными пищевыми продуктами. В печени содержится 22 % белка и 2,2 % жира, в легких соответственно 15,8 и 2,6 и почках 14,0 и 2,7 %. Кроме того, в этих органах содержатся витамины (аскорбиновая кислота и рибофлавин).
Из мяса кролика можно приготовить огромное количество вкусных блюд. Его варят, обжаривают, тушат, коптят, запекают или жарят на гриле. Любой стол станет богатым, если к нему подают ароматную и вкусную крольчатину.
Сельскохозяйственная птица.
Мясо птицы (тушки кур, уток, гусей, индеек, цесарок), выпускаемое промышленными предприятиями для реализации в торговой сети, сети общественного питания и для промышленной переработки, поступает на предприятия в соответствии ГОСТ 21784-76.
Для выработки птицы используют сельскохозяйственную птицу по ГОСТ 18292-85.
В зависимости от возраста птицы мясо подразделяют на мясо молодой и старой птицы. К мясу молодой птицы относят тушки цыплят, утят, гусят, индюшат с неокостеневшим (хрящевидным) килем грудной кости, с неороговевшим клювом, с нежной эластичной кожей на тушке. Неразвиты в виде бугорков шпоры.
К мясу взрослой птицы относят тушки кур, уток, гусей, индеек и цесарок с окостеневшим (твердым) килем грудной кости и ороговевшим клювом. Шпоры у индюков и петухов твердые.
Тушки птицы подразделяют на полупотрошеные, потрошеные, потрошеные с комплектом потрохов и шеей.
Полупотрошеные
– тушки, у которых удален кишечник с клоакой, наполненный зоб, яйцевод (у женских особей).
Потрошенные
- тушки, у которых удалены все внутренние органы, голова ( между вторым и третьим шейными позвонками), шея (без кожи) на уровне плечевых суставов, ноги по заплюсневый сустав и ниже его, на не более чем на 20 мм. Внутренний жир нижней части живота не удаляется.
Потрошенные тушки с комплектом потрохов и шеей
– потрошенные тушки, в полость которых вложен комплект обработанных потрохов ( печень, сердце, мышечный желудок) и шея, упакованные в полимерную пленку, целлофан или пергамент.
В зависимости от температуры в толще грудных мышц тушки подразделяют на остывшие ( температура не выше +25*С), охлажденные (от 0 до +4*С), мороженные (не выше -8*С).
Птицу, поступившую на предприятия в охлажденном виде, используют без предварительной подготовки, а мороженную размораживают. Размораживание производят в охлажденном помещении с температурой 8-15*С и относительной влажностью воздуха 85-95% в течение 10-20ч. Тушки укладывают на стеллажи в один ряд так, чтобы они не соприкасались между собой, или развешивают на вешалах. Размораживание производят до достижения температуры в толще мышц 1*С.
По упитанности и качеству обработки тушки птицы всех видов подразделяются на первую и вторую категорию.
Первая категория -
ну тушках допускается единичные пеньки и легкие ссадины, не более двух разрывов кожи длинной по 1 см каждый (только не на груди), незначительное слущивание эпидермиса кожи.
Вторая категория -
ну тушках допускается незначительное количество пеньков и ссадин, не более трех разрывов кожи по 2 см каждый, слущивание эпидермиса кожи, не резко ухудшающее товарный вид тушки.
Маркировку тушек птицы, кроме индивидуально упакованных в пакеты из полимерной пленки, производят электроклеймом или наклеиванием этикеток. Электроклеймо, для первой категории цифру 1, для второй цифру 2, наносят на наружную поверхность голени: у тушек цыплят, цесарят, кур, уток – на одну ногу; у тушек уток, гусят, гусей, индеек и индюшат – на обе ноги. Изображение клейма должно быть четким.
Бумажную этикетку розового цвета для первой категории и зеленого для второй наклеивают на ногу полупотрошенной тушки ниже заплюсневого сустава, а потрошенной – выше заплюсневого сустава.
На этикетке должно быть указано слово «Ветосмотр», номер предприятия.
На пакете с тушкой, запечатанном липкой лентой или металлической скрепкой, или ярлыке, вложенном в пакет, должны быть указаны:
1. Наименование предприятия –изготовителя, его подчиненность, товарный знак;
2. вид птицы, категория и способ обработки тушек птицы;
3. пищевая и энергетическая ценность;
4. слово «Ветосмотр»;
5. обозначение настоящего стандарта.
Тушки птицы упаковывают в дощатые ящики №19,20,22 по ГОСТ 10131-93, в ящики из гофрированного картона №15-I,15-II,16-I,16-IIпо ГОСТ 13513-86 в один ряд по высоте, одного вида, категории упитанности и способа обработки.
Список используемой литературы
ГОСТ 21784-76 «Мясо птицы и продукты его переработки»;
ГОСТ 27747—88 «Мясо кроликов. Технические условия» введен 1 июля 1989 г. взамен МРТУ 18/104-65;
Дубцов Г.Г. «Технология приготовления пищи», 2002;
http://www.foodis.ru/
http://www.100menu.ru
www.restoranny.biz.
http://www.realgost.ru
http://www.meatbranch.com/docs.html